Proteine denaturieren

Teil des Abschnitts Lebensmittelchemie und Labor der Chemistry-Journey von Coddy. Lektion 11 von 27.

Die Form eines Proteins wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen N-H- und C=O-Gruppen sowie durch andere schwache Kräfte stabilisiert.

Hitze, Säuren, Basen und Alkohol lösen diese Kräfte auf: Das Protein wird denaturiert. Die Peptidbindungen bleiben bestehen.

Ein gekochtes Eiweiß und in Zitronensaft eingelegter Fisch sind denaturierte Proteine.

Aufgabe

Wasserstoffbrückenbindungen in einem Protein entstehen zwischen dem H einer N-H-Gruppe und einem O eines anderen Teils der Kette. Beschreibe die N-H-Bindung: ihren Typ und ihr negatives Ende.

Probier es selbst

BindungsartBeschreibe die Bindung N–H

Teste dich selbst

Diese Lektion enthält ein kurzes Quiz. Starte die Lektion, um es zu beantworten und deinen Fortschritt zu speichern.

Alle Lektionen in Lebensmittelchemie und Labor

1Kohlenhydrate

Zucker Glucose und Fructose Stärke und Cellulose Rückblick – Zuckerdetektiv

4Energie und Zusatzstoffe in Lebensmitteln

Energie in Lebensmitteln Vitamine Konservierungsstoffe und pH-Wert Wiederholung – Lebensmitteletikett

7Übungsaufgaben

Wiederholung – Fett in Chips Wiederholung – Vitamin-C-Titration

2Fette und Öle

Fettsäuren Gesättigte und ungesättigte Fettsäuren Triglyceride und Ester Wiederholung – Öl oder Fett

5Laborfertigkeiten

Sicherheit im Labor Masse und Volumen messen Eine Lösung herstellen Gemische trennen Rückblick – Laborheft

3Proteine

Aminosäuren PeptidbindungenProteine denaturierenZusammenfassung – Protein-Baukasten

6Experimente

Titration im Labor Nachweis von Ionen Reaktionsgeschwindigkeiten im Labor Wiederholung – Mysteriöses Pulver